Bibliographie & annexes
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RÉSUMÉ
Cet article est consacré à l’enzymologie fonctionnelle. Il décrit succinctement les principales enzymes des structures acellulaires virales et des cellules bactériennes procaryotes disposant d’un niveau d’organisation primitif. Le rôle de chaque enzyme est brièvement mentionné afin de comprendre sa place dans la vie et dans le cycle de multiplication de l’entité qui l’a produite. Sur le plan thérapeutique, cela met en évidence l’intérêt du ciblage de certaines de ces enzymes en vue d’enrayer les infections virales ou bactériennes.
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Lire l’articleAuteur(s)
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Julien Dumond : Docteur en Virologie Enzymologie - Consultant en entreprises pharmaceutiques, Metz, France
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Serge Kirkiacharian : Docteur ès Sciences Physiques, Pharmacien - Professeur émérite de chimie thérapeutique de la faculté des sciences pharmaceutiques et biologiques de l’Université Paris-Sud - Praticien hospitalier chef de service honoraire des Hôpitaux de Paris, France.
INTRODUCTION
Les notions de biologie et de biochimie exposées dans cet article, qui s’inscrit dans une série d’articles consacrés à l’enzymologie fonctionnelle, font intervenir de nombreuses enzymes indispensables à la compréhension du fonctionnement du vivant.
Cet article décrit des enzymes virales et bactériennes dans le cadre du fonctionnement des entités acellulaires et cellulaires qui les ont synthétisées.
L’Union Internationale de Biochimie classe les enzymes en sept familles principales en fonction de la réaction catalysée et selon les codes de la Commission Enzyme (code EC). Cette classification simplifiée, présentée dans l’article [PHA 1 510], peut être consultée en complément de cet article.
Le sujet de cet article porte sur l’étude des enzymes les plus marquantes et importantes retrouvées chez les acellulaires et les bactéries, à l’exclusion des polymérases d’acides nucléiques (EC 2) détaillées dans l’article [PHA 1 510].
Le lecteur trouvera en fin d’article un glossaire et un tableau des sigles et des notations utilisés.
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Enzymes bactériennes
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1. Enzymes virales
Parmi les enzymes virales, les hydrolases (EC 3) et les transférases (EC 2) occupent une place prépondérante. Certaines de celles-ci pouvant exercer deux activités catalytiques, voire davantage, sont présentées à titre d’exemple. Les protéases, glycosidases, hélicases, intégrases, NTPases, glycosyl-transférases, méthyl-tranférases et phosphotransférases font l’objet d’une présentation détaillée.
1.1 Hydrolases
Les protéases virales (EC 3) sont avec les polymérases, les catalyseurs indispensables au développement de nombreux virus. En effet, les génomes de certains de ces derniers, une fois transcrits, se présentent sous la forme d’ARN+ polycistroniques. Un ARN polycistronique correspond à une succession de cistrons codant plusieurs chaînes protéiques. Ces ARN seront traduits en polyprotéines. Une polyprotéine virale contient plusieurs protéines virales qui n’ont pas été séparées. Il faut l’intervention de protéases virales et/ou cellulaires pour libérer les protéines unitaires, fonctionnelles ou structurales.
Dans la famille des Flaviviridae (classe IV), des protéases virales et cellulaires sont indispensables à la maturation de la polyprotéine. Pour le genre des flavivirus, apparentés au virus de la dengue, l’activité de la protéase NS3 nécessite le co-facteur protéolytique NS2B pour cliver le substrat. Pour le virus de l’hépatite C (VHC) du genre hepacivirus, les protéases NS2 et NS3 couplées au facteur NS4A sont nécessaires . La figure 1 indique les différentes protéines unitaires obtenues suite à l’action de diverses protéases.
La protéase du VIH (virus de l’immunodéficience humaine de classe VI) est indispensable à la maturation des polyprotéines gag, pol et env. Des protéines cellulaires participent également à ce processus...
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Enzymes virales
BIBLIOGRAPHIE
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(1) - BRESSANELLI (S.), LESCAR (J.) - Les enzymes de réplication/transcription des Flaviviridae. - Virologie, 17(1) (2013).
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(2) - LOUIS (J.M.) et al - Kinetics and mechanism of autoprocessing of human immunodeficiency virus type 1 protease from an analog of the Gag-Pol polyprotein. - Proc Natl Acad Sci USA, 91(17), 7970-4 (1994).
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(3) - LOUIS (J.M.) et al - Hydrophilic peptides derived from the transframe region of Gag-Pol inhibit the HIV-1 protease. - Biochemistry, 37(8), 2105-10 (1998).
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(4) - LOUIS (J.M.), CLORE (G.M.), -GRONENBORN (A.M.) - Autoprocessing of HIV-1 protease is tightly coupled to protein folding. - Nat Struct Biol., 6(9), 868-75 (1999).
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(5) - VOITURIN (K.), GUEHO (J.P.) - Les virus de la grippe. - Revue l’UPBM-L’OPÉRON, 48 (2008).
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(6) - KADARE (G.),...
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