Bibliographie & annexes
Présentation
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RÉSUMÉ
Cet article est consacré à l’enzymologie fonctionnelle. Il décrit succinctement les principales enzymes des structures acellulaires virales et des cellules bactériennes procaryotes disposant d’un niveau d’organisation primitif. Le rôle de chaque enzyme est brièvement mentionné afin de comprendre sa place dans la vie et dans le cycle de multiplication de l’entité qui l’a produite. Sur le plan thérapeutique, cela met en évidence l’intérêt du ciblage de certaines de ces enzymes en vue d’enrayer les infections virales ou bactériennes.
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Lire l’articleAuteur(s)
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Julien Dumond : Docteur en Virologie Enzymologie - Consultant en entreprises pharmaceutiques, Metz, France
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Serge Kirkiacharian : Docteur ès Sciences Physiques, Pharmacien - Professeur émérite de chimie thérapeutique de la faculté des sciences pharmaceutiques et biologiques de l’Université Paris-Sud - Praticien hospitalier chef de service honoraire des Hôpitaux de Paris, France.
INTRODUCTION
Les notions de biologie et de biochimie exposées dans cet article, qui s’inscrit dans une série d’articles consacrés à l’enzymologie fonctionnelle, font intervenir de nombreuses enzymes indispensables à la compréhension du fonctionnement du vivant.
Cet article décrit des enzymes virales et bactériennes dans le cadre du fonctionnement des entités acellulaires et cellulaires qui les ont synthétisées.
L’Union Internationale de Biochimie classe les enzymes en sept familles principales en fonction de la réaction catalysée et selon les codes de la Commission Enzyme (code EC). Cette classification simplifiée, présentée dans l’article [PHA 1 510], peut être consultée en complément de cet article.
Le sujet de cet article porte sur l’étude des enzymes les plus marquantes et importantes retrouvées chez les acellulaires et les bactéries, à l’exclusion des polymérases d’acides nucléiques (EC 2) détaillées dans l’article [PHA 1 510].
Le lecteur trouvera en fin d’article un glossaire et un tableau des sigles et des notations utilisés.
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Sigles et notations
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4. Glossaire
enzyme ; enzyme
Catalyseur biologique de nature protéique. Elle accélère une réaction chimique en ne modifiant pas l’équilibre final. En fin de réaction, la molécule est disponible pour une nouvelle prise en charge de substrat (réactif).
virus ; viruses
Acellulaires, non considérés comme des organismes vivants à part entière possédant les molécules caractéristiques du vivant. Cependant, ils ne peuvent utiliser ces molécules à des fins de multiplication qu’au sein d’un hôte cellulaire avec sa participation. De plus, ces petites structures ne produisent pas d’énergie (définition d’un virus par A. Lwoff en 1953).
bactéries ; bacteria
Cellules procaryotes simples ne possèdant ni noyau, ni organites dans leur cytoplasme.
hydrolases ; hydrolases
Enzymes (EC3) permettant l’hydrolyse de liaisons variées grâce à l’intervention d’une molécule d’eau.
hélicases ; helicases
Enzymes (EC 3) capables de dérouler une structure en duplex d’ARN, d’ADN ou ARN/ADN en dissociant les liaisons hydrogènes qui maintiennent appariés les deux brins complémentaires. Cela s’accomplit lors d’une réaction couplée à l’hydrolyse d’un nucléoside 5’-triphosphate (NTP), généralement l’ATP.
intégrases ; integrases
Enzymes responsables de l’intégration de l’ADN proviral dans l’ADN cellulaire, une étape indispensable à la réplication et la multiplication des virus possédant ce type d’enzyme très spécifique.
glycosyltransférases ; glycosyltransferases
Enzymes (EC 2) catalysant le transfert d’un groupement glucidique d’une molécule à une autre.
phosphotransférases (kinases) ; phosphotransferases (kinases)
Enzymes (EC 2) catalysant réversiblement le transfert d’un groupement phosphate d’un donneur à un accepteur (généralement le groupement g-P terminal de l’ATP donneur est transféré sur l’accepteur, un nucléoside monophosphaté).
protéases ; proteases
Enzymes (EC 3) permettant l’hydrolyse de liaisons peptidiques grâce à l’intervention d’une molécule d’eau.
coloration de GRAM ; GRAM staining
Coloration fondée...
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Glossaire
BIBLIOGRAPHIE
-
(1) - BRESSANELLI (S.), LESCAR (J.) - Les enzymes de réplication/transcription des Flaviviridae. - Virologie, 17(1) (2013).
-
(2) - LOUIS (J.M.) et al - Kinetics and mechanism of autoprocessing of human immunodeficiency virus type 1 protease from an analog of the Gag-Pol polyprotein. - Proc Natl Acad Sci USA, 91(17), 7970-4 (1994).
-
(3) - LOUIS (J.M.) et al - Hydrophilic peptides derived from the transframe region of Gag-Pol inhibit the HIV-1 protease. - Biochemistry, 37(8), 2105-10 (1998).
-
(4) - LOUIS (J.M.), CLORE (G.M.), -GRONENBORN (A.M.) - Autoprocessing of HIV-1 protease is tightly coupled to protein folding. - Nat Struct Biol., 6(9), 868-75 (1999).
-
(5) - VOITURIN (K.), GUEHO (J.P.) - Les virus de la grippe. - Revue l’UPBM-L’OPÉRON, 48 (2008).
-
(6) - KADARE (G.),...
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