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RÉSUMÉ
L’impact du coagulant sur les qualités fonctionnelles du fromage est indéniable. Il est cependant important de faire la distinction entre coagulant et coagulation. Les progrès technologiques permettent de développer des coagulants de plus en plus spécifiques. A partir d’une description des coagulants actuels, cet article révèle l’importance des critères de choix au travers des mécanismes de la coagulation ainsi que leurs impacts technologiques. Puis en perspective, une présentation des outils actuels de mesure de la coagulation permettent aujourd’hui une meilleure compréhension des mécanismes de la coagulation et une nouvelle approche de la technologie fromagère.
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Gregory ROSET : Support technique projets fromagers, - Chr-Hansen, Danemark
INTRODUCTION
L’objet de cet article est de synthétiser l’état des connaissances concernant les enzymes coagulantes destinées à la production fromagère.
En effet, l’évolution de la consommation mondiale de fromage a nécessité le développement de coagulants de plus en plus spécifiques, afin de répondre à des demandes industrielles adaptées aux différents marchés, aux réglementations, à l’amélioration des qualités de tranchage, ainsi qu’au rendement fromager et à la qualité des lactosérums. Il existe sur le marché quatre origines différentes de coagulants : animale, végétale, microbienne et la plus récente issue de fermentation à partir de micro-organismes intégrant de l’ADN d’origine animale, nommée FPC (Fermented Produced Chymosin).
Après une présentation des coagulants présents sur le marché, ainsi que leur mode de production, cet article décrit les principaux impacts du choix et le mode d’utilisation de ceux-ci.
Si l’impact majeur d’un coagulant concerne la qualité de la protéolyse, le choix du coagulant et les paramètres de la coagulation sont déterminants sur les qualités finales du fromage. De plus, le choix du coagulant doit être raisonné et appréhendé selon le type de process fromager.
Enfin, cet article décrit les outils de mesure adaptés à la production permettant de mesurer la coagulation, ainsi que les orientations possibles afin d’optimiser la coagulation et le rendement fromager. Il permet aussi d’élaborer une nouvelle approche concernant le process fromager et son contrôle.
Le lecteur trouvera en fin d’article un tableau des sigles et des notations utilisées.
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- Version archivée 1 de sept. 2003 par Alain GERMONVILLE
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Enzymes coagulantes et impacts technologiques
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3. Coagulation enzymatique du lait
Le dosage du coagulant, ou plus précisément le taux de IMCU inoculé dans le lait, dépend du choix de chaque producteur fromager. Cette notion de dosage, ainsi que les paramètres de la coagulation, sont cruciaux quant à la qualité du produit attendue et recherchée.
3.1 Mécanismes de la coagulation enzymatique
Les mécanismes fondamentaux de la coagulation enzymatique ne nous sont pas complètements connus. L’amélioration de nos connaissances est due à la fois aux développements de nouveaux équipements (permettant par exemple d’intégrer la mesure de la vitesse d’organisation de la fermeté du gel) et, en parallèle, aux travaux menés sur la connaissance des protéines et plus particulièrement la micelle de caséine (il suffit de comparer par exemple la représentation structurelle de 1980 de Schmidt et celle de Holt en 2003). L’un des derniers modèles proposés démontre que les micelles de caséines seraient (comme une éponge) un assemblage de caséines renfermant des liaisons de phosphate de calcium, avec la présence de canaux d’eau contenant des sels et des parties de caséines.
En dispersion colloïdale, les micelles de caséines sont en suspension dans le lait par répulsion du fait de leurs charges négatives (potentiel zêta de l’ordre de – 20 mV) et de leur caractère hydrophile en partie C-terminale de la caséine kappa (couche extérieure) . La caséine kappa, qui représente seulement 15 % de l’ensemble des caséines, est une séquence peptidique composée de 169 acides aminés.
L’addition dans le lait...
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Coagulation enzymatique du lait
BIBLIOGRAPHIE
-
(1) - BRICAS (E.) - Revue d’histoire de la pharmacie. - XXXIII n° 269, juin 1986.
-
(2) - PALASHOFF, MELISSA (H.) - Determining the specificity of pepsin for proteolytic digestion - (2008).
-
(3) - Enzyme Nomenclature. - Academic Press, San Diego, California, ISBN 0-12-227164-5 (1992).
-
(4) - FOX (P.F.), GUINEY (J.) - Casein micelle structure: susceptibility of various casein systems to proteolysis. - J. Dairy Res., 40, p. 229 (1973).
-
(5) - KAMINOGAWA (S.) et al - Degradation of casein components by acid protease of bovine milk. - Journal of dairy science, vol. 63, Issue 5, p. 701-704.
-
(6) - CREAMER (L.K.) - Casein degradation in Gouda and Cheddar cheese. - J. Dairy Sci., 58, p. 287 (1975).
- ...
DANS NOS BASES DOCUMENTAIRES
NORMES
-
- IDF Standard 157A:1997 -
-
- IDF standard 157:2007 -
-
- IDF standard 176:2002 -
-
- IDF standard 199:2006 -
ANNEXES
-
Décret du 25 mars 1924 art. 24, modifié par le décret n° 69-475 du 14 mai 1969 définissent les différents types de présure animale et dérivés, leur composition en chymosine et pepsine.
-
Arrêté du 5 septembre 1989 relatif à l’emploi de préparations enzymatiques dans la fabrication de certaines denrées et boissons destinées à l’alimentation humaine. Cet arrêté concerne notamment les protéases acides de Cryphonectria parasitica, Rhizomucor pusilus et Rhizomucor miehei. Selon l’arrêté, la dénomination de ces préparations doit être « Enzyme coagulante d’origine microbienne pour fromagerie », champ d’application : « Fromages fabriqués avec du lait de vache uniquement et ne bénéficiant pas d’une appellation d’origine. »
2.1 Liste non exhaustive des principaux fournisseurs/producteurs mondiaux de coagulants enzymatiques
Laboratoires Abia, fondée en 1872, basée à Meursault, France : http://www.laboratoires-abia.com
Société Chr Hansen, fondée en 1874, basée à Horsholm, Danemark : http://www.chr-hansen.com...
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