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De nombreux domaines de la biologie nécessitent des techniques de caractérisation ou de détection des molécules de plus en plus performantes. Pour répondre à ces exigences, des nouvelles stratégies pour visualiser ces molécules sont développées.
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3. Application de notre procédé à d'autres formats de détection sur phase solide
Les résultats obtenus avec les immunoliposomes dans le cadre des tests « bandelette » nous ont poussé à évaluer ce procédé dans d'autres techniques permettant la détection de molécules sur phase solide. Dans ce cadre, nous nous sommes intéressés à la technique d'immunoempreinte (western blot).
3.1 Immunoempreintes et leurs limitations
L'immunoempreinte est l'une des méthodes les plus utilisées pour analyser et détecter des protéines présentes dans un milieu complexe. Elle consiste dans un premier temps à séparer les différents composants d'un échantillon par électrophorèse sur gel puis à transférer ceux-ci sur une phase solide (membrane de nitrocellulose, de nylon ou de polyfluorure de vinylidène : PVDF). Les protéines d'intérêt sont identifiées en utilisant des anticorps spécifiques dont la présence est révélée par la production d'un signal. Les marqueurs permettant l'obtention du signal sont soit directement couplés à l'anticorps spécifique (anticorps primaire), soit couplés à une molécule qui se fixe sur les anticorps spécifiques (immunoglobulines anti-anticorps spécifiques (anticorps secondaires), protéine A...). Au cours du temps, différents types de marqueurs ont été utilisés, fournissant différents signaux :
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la détection colorimétrique, qui donne un résultat qualitatif, a été développée en utilisant des enzymes, la peroxydase (HRP) ou la phosphatase alcaline (AP) dont la réaction avec un substrat donne des produits insolubles colorés qui précipitent au niveau de la bande de protéine [13]. D'autres auteurs ont utilisés la protéine A couplée à l'or colloïdal [14]...
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BIBLIOGRAPHIE
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