Présentation
Auteur(s)
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Éric BROWN : Ingénieur de l’École Nationale Supérieure des Industries Chimiques de Nancy - Philosophy Doctor (Cambridge) - Professeur à l’Institut Universitaire de Technologie du Mans
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Jean-François BIELLMANN : Ingénieur de l’École Nationale Supérieure de Chimie de Strasbourg - Directeur de Recherche au Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) - Département de Chimie de l’Université Louis Pasteur à Strasbourg
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Lire l’articleINTRODUCTION
Les possibilités de la biotechnologie ont renouvelé l’intérêt des processus naturels de transformations chimiques. La biosynthèse de produits naturels complexes a attiré l’attention sur des réactions telles que les fermentations difficiles à faire en laboratoire et réalisées aisément dans la nature grâce à des catalyseurs très spécifiques appelés enzymes (*).
Dans le présent article, nous traiterons les enzymes du point de vue de la structure et de la catalyse. Nous terminerons par les enzymes fixés sur un support solide, tels qu’ils sont industriellement utilisés.
(*) Le genre masculin du mot enzyme a été admis par l’Académie Française par NDLR, décision du 11 mai 1978.
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Enzymes immobilisés1. Généralités sur les enzymes
La catalyse enzymatique est vitale. C’est grâce à elle qu’ont lieu les transformations chimiques dans les organismes vivants. La connaissance de la catalyse enzymatique a donc de nombreuses implications aussi bien en biologie et en pharmacie qu’en chimie. Du point de vue historique, la mise en évidence de la catalyse enzymatique s’est faite grâce aux fermentations (cf. article spécialisé dans le présent traité).
Progressivement, le champ d’application des fermentations s’est élargi du secteur alimentaire jusqu’à la production de médicaments (notamment des antibiotiques et des stéroïdes).
L’analyse médicale a largement bénéficié de la catalyse enzymatique et de nombreux dosages font appel à des enzymes.
À présent, l’étude des enzymes (enzymologie) fait partie des connaissances du chimiste et l’emploi des enzymes est à envisager dans les transformations chimiques, au même titre que toute autre méthode.
1.1 Rôle et constitution des enzymes
L’enzyme est un catalyseur présent dans un organisme vivant. La majorité des enzymes connus sont de nature protéique, c’est-à-dire résultant de la condensation d’acides α-aminés de la série L avec formation d’une liaison amide entre le groupe carboxyle d’un acide aminé et le groupe amine d’un autre acide aminé et ainsi de suite, de proche en proche, pour constituer une protéine (polypeptide de masse moléculaire élevée).
Les protéines portent des groupements acides (COOH) ou basiques (par exemple NH2) : selon le pH du milieu, elles sont chargées positivement ou négativement.
la découverte récente de l’activité enzymatique de certains acides nucléiques a montré que l’activité biocatalytique n’était pas le privilège des seules protéines.
Les masses moléculaires des enzymes varient de 10 000 à 1 000 000 environ. Les enzymes peuvent être monomériques, c’est‐à‐dire constitués d’une seule chaîne peptidique, ou bien oligomériques, c’est-à-dire constitués d’un nombre défini de chaînes peptidiques identiques ou différentes.
La purification des enzymes fait appel à des techniques particulières tirant profit de leur masse moléculaire élevée,...
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