Présentation
Auteur(s)
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Éric BROWN : Ingénieur de l’École Nationale Supérieure des Industries Chimiques de Nancy - Philosophy Doctor (Cambridge) - Professeur à l’Institut Universitaire de Technologie du Mans
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Jean-François BIELLMANN : Ingénieur de l’École Nationale Supérieure de Chimie de Strasbourg - Directeur de Recherche au Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) - Département de Chimie de l’Université Louis Pasteur à Strasbourg
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Lire l’articleINTRODUCTION
Les possibilités de la biotechnologie ont renouvelé l’intérêt des processus naturels de transformations chimiques. La biosynthèse de produits naturels complexes a attiré l’attention sur des réactions telles que les fermentations difficiles à faire en laboratoire et réalisées aisément dans la nature grâce à des catalyseurs très spécifiques appelés enzymes (*).
Dans le présent article, nous traiterons les enzymes du point de vue de la structure et de la catalyse. Nous terminerons par les enzymes fixés sur un support solide, tels qu’ils sont industriellement utilisés.
(*) Le genre masculin du mot enzyme a été admis par l’Académie Française par NDLR, décision du 11 mai 1978.
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Conclusion2. Enzymes immobilisés
2.1 But et principe de l’immobilisation
Les enzymes étant solubles dans l’eau et très fragiles, leur purification après usage ne peut généralement être envisagée favorablement, surtout à l’échelle industrielle. Pour différentes raisons, y compris la valeur commerciale élevée des enzymes, on s’est efforcé de mettre au point des méthodes permettant leur réutilisation, une fois la réaction enzymatique achevée.
L’une de ces méthodes est l’ultrafiltration, mais il semble que celle qui a donné naissance aux plus grands développements consiste à rendre l’enzyme insoluble par un traitement physique ou chimique convenable, suffisamment doux et sélectif pour éviter une perte trop importante d’activité biologique. L’enzyme ainsi insolubilisé (ou immobilisé ) peut catalyser, en milieu hétérogène cette fois, les réactions susceptibles de l’être en phase homogène par l’enzyme soluble initial. Le dérivé insoluble est ensuite récupéré par filtration, sédimentation ou centrifugation et peut servir à nouveau.
Depuis 1965, l’immobilisation des enzymes a fait l’objet de plusieurs milliers d’articles originaux et de mises au point provenant de laboratoires du monde entier. Plusieurs manuels traitant de ce sujet sont parus ces vingt dernières années.
HAUT DE PAGE2.2 Principales méthodes d’immobilisation
Il existe cinq méthodes générales d’immobilisation des enzymes. Ce sont l’adsorption, la microencapsulation, l’inclusion, la réticulation et la fixation chimique sur un support insoluble. Toutes ces méthodes opèrent en milieu aqueux tamponné.
HAUT DE PAGE2.2.1 Immobilisation par adsorption
L’adsorption constitue la méthode la plus économique d’immobilisation des enzymes [25]. Dans ce procédé, l’enzyme est retenu à la surface d’un corps adsorbant, minéral ou organique, grâce à des liaisons de Van der Waals et des interactions homophiles (hydrophobes et/ou hydrophiles). Les supports adsorbants utilisés...
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