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RÉSUMÉ
Les protéines de soie appartiennent à la classe des protéines de haut poids moléculaire utilisées dans les domaines des biomatériaux et de la médecine régénérative. Ces protéines se caractérisent par d’excellentes propriétés mécaniques, elles sont biocompatibles et biodégradables. Ces propriétés attractives peuvent de plus être améliorées par diverses modifications chimiques, qui permettent ainsi l’attachement de facteurs de croissance, domaine d’adhésion cellulaire ou d’autres molécules d’intérêt, à la soie. Associées à la technique d’électrospinning, qui permet de produire des nanofibres, les propriétés des protéines de soie peuvent mener à de nombreuses applications dans le domaine biomédical.
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Lire l’articleAuteur(s)
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Guillaume VIDAL : Docteur en biologie - Chercheur contractuel au laboratoire de biomécanique et bioingénierie (UMR 7338), Université de technologie de Compiègne
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Tony DINIS : Ingénieur, doctorant au laboratoire de biomécanique et bioingénierie (UMR 7338), Université de technologie de Compiègne et au Biomedical Engineering department, Tufts University, MA, USA
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Christophe EGLES : Colecteur - Docteur en neurobiologie, laboratoire de biomécanique et bioingénierie (UMR 7338) - Professeur à l'Université de technologie de Compiègne, Visiting Professor, Tufts University, School of Dental Medicine, USA
INTRODUCTION
Les protéines de soie, comme la fibroïne, sont des protéines naturelles extraites des cocons du ver à soie, cocons qui sont cultivés et utilisés depuis plusieurs centaines d'années pour la fabrication du textile de soie. La production mondiale de ces cocons est de l'ordre de 400 000 tonnes par an, essentiellement destinée à l'industrie textile et, depuis quelques années, aux applications biomédicales.
En effet, cette soie peut générer de nouvelles matières innovantes qui pourraient, à l'instar du collagène, être utilisée dans le milieu biomédical. C'est pourquoi, depuis ces vingt dernières années, de nombreuses équipes de recherche s'intéressent de près à ces protéines qui sont essentiellement constituées de biopolymères. Par ailleurs, elles fournissent des propriétés mécaniques intéressantes et présentent une absence totale de toxicité. Aussi, cette soie peut être facilement biofonctionnalisée par le biais de modifications chimiques qui permettent alors d'obtenir de nouvelles propriétés physico-chimiques. Couplées à la variété de structures possibles (gel, capsules, films et fibres), ces modulations de la chimie de la protéine élargissent encore les possibilités d'applications des biomatériaux à base de soie.
Le choix des caractéristiques physico-chimiques du biomatériau sera donc fonction de son application. Les nanofibres de protéines de soie permettent, elles, de créer de nouvelles matrices pour l'ingénierie tissulaire ou de nouveaux types de vecteurs pour la libération de médicaments-molécules actifs.
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Nanofibres de soie
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2. Modifications chimiques de la fibroïne de soie
La chimie de surface d'un biomatériau peut influencer un grand nombre de réponses cellulaires allant de la modification de la surface d'adhésion à l'activation de voies de signalisation biochimiques régulant la prolifération, la différenciation ou la survie. Par exemple, le degré d'hydrophobicité-hydrophilicité d'une surface peut moduler l'adhésion et la prolifération cellulaires, réguler l'expression d'intégrines, influencer l'adsorption de protéines de la matrice extracellulaire. La possibilité de modifier la chimie de surface d'un biomatériau peut donc permettre de fabriquer un tissu synthétique possédant des propriétés physico-chimiques très proches de celles du tissu originel.
2.1 Réactions de couplage
Les molécules portant des groupes fonctionnels amines ou hydroxyles sont tout d'abord couplées au chlorure de cyanogène. Par la suite, elles réagissent avec les tyrosines de la fibroïne en milieu aqueux à pH basique pour former des soies modifiées. Cette méthode est parfaitement compatible avec la soie. En effet, celle-ci est stable au pH basique et de nombreux résidus tyrosine sont de plus disponibles pour cette réaction (5,3 %, soit environ 277 AA). La lysine peut également participer à la réaction, bien que cet AA soit présent en très petite quantité (0,3 % soit environ 12 résidus).
Avec cette méthode, il est possible de greffer environ 210 molécules de polyéthylène glycol (PEG : MW 10 000 Da) à chaque molécule de soie, ce qui correspond à 75 % des tyrosines présentes . L'addition de molécules de PEG favorise la formation de feuillets β et augmente ainsi l'hydrophilie, l'angle de contact de l'eau à la surface de la fibroïne passant alors de 47o...
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BIBLIOGRAPHIE
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(1) - ROBSON (R.M.) - Silk composition, structure and properties. - Hand book of fibre Science and Technology (1985).
-
(2) - MITA (K.) et al - Highly repetitive structure and its organization of the silk fibroin gene. - J. Mol. Evol. (1994).
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(3) - SASHINA (E.S.) et al - Structure and solubility of natural Silk fibroin. - Russian Journal of applied chemistry (2006).
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(4) - GULRAJANI (M.L.) - Degumming of silk in : Silk dyeing printing and finishing. - India Institute of Technology, Hauz Khas, New Delhi (1988).
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(5) - ALTMAN (G.H.) - Macrophage responses to silk. - Biomaterials (2003).
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(6) - WANG (Y.) - In vivo degradation of three-dimensional silk fibroin scaffolds. - Biomaterials (2008).
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ANNEXES
Patent application number : 20100196447
Patent application title : SILK BIOMATERIALS AND METHODS OF USE THEREOF
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