Des polymères encapsulant une protéine lui permettent de rester fonctionnelle même en l’absence d’eau.
En 2010, des anglais avaient créé une couche de polymères autour de la myoglobine et observé que cette protéine conservait ses fonctions malgré le manque d’eau dans son environnement. Néanmoins, ils n’étaient pas capables d’en donner la raison.
L’explication est venu d’un groupe de chercheurs (CEA , CNRS, Université Joseph-Fourier, Université de Bristol du Royaume-Uni, Université Nationale Australienne et le Forschungszentrum Jülich d’Allemagne) : le polymère assure le rôle de lubrifiant. Or, c’est cette fonction habituellement remplie par les molécules d’eau qui permet à la protéine de se déplacer.
Encapsulée dans le polymère, la myoglobine conserve ainsi sa dynamique et sa fonction biologique. Pour établir ce résultat paru en ligne dans le Journal of the American Chemical Society, les scientifiques ont utilisé comme technique de mesure la diffusion de neutrons produits par un réacteur nucléaire. Deux appareils ont été utilisés : le réacteur de recherche à haut flux localisé au sein de l’Institut Laue-Langevin (ILL) à Grenoble (France) et le réacteur de recherche FRM II à Garching, près de Munich (Allemagne).
L’originalité de leur mesure consiste à avoir marqué alternativement la protéine et le polymère de façon à les étudier séparément sans les altérer.
Marqués au deutérium, les polymères ont révélé posséder une dynamique équivalente à celle des molécules d’eau positionnées autour des protéines. De même, en marquant uniquement la protéine, les scientifiques ont pu mettre en évidence que la myoglobine conservait la même dynamique que si elle était hydratée.
Pouvoir s’affranchir de l’eau pour garder les protéines fonctionnelles pourrait permettre d’améliorer la conservation de solutions de protéines ou encore de manipuler plus aisément les protéines en grande quantité en vue de développements industriels ou pharmacologiques.
Par Audrey Loubens, journaliste scientifique
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